Depuis plusieurs millénaires, l’homme utilise des micro-organismes générés naturellement - bactéries, levures et moisissures -, ainsi que les enzymes qu’ils produisent, pour confectionner des aliments comme le pain, le fromage, la bière et le vin. Ainsi, l’enzyme utilisée dans la fabrication du pain, à savoir l’amylase, sert à décomposer la farine en sucres solubles qui sont alors transformés par la levure en alcool et en gaz carbonique. C’est ce qui fait lever la pâte à pain.
De nos jours, les enzymes ont de plus en plus d’applications - boulangerie-pâtisserie, fabrication de fromage, transformation de l’amidon et fabrication de jus de fruits et autres boissons - où elles améliorent la consistance, l’aspect et la valeur nutritive et peuvent produire les goûts et arômes souhaités. Les enzymes alimentaires utilisées actuellement proviennent parfois d’animaux et de plantes (par exemple, l’amylase qui digère l’amidon s’obtient à partir de germes d’orge), mais la plupart sont issues de micro-organismes bénéfiques.
Dans la fabrication des produits alimentaires, les enzymes présentent un certain nombre d’avantages :
* dans de nombreux procédés de fabrication, elles remplacent avantageusement les produits chimiques de synthèse, permettant ainsi de faire de réels progrès dans la réduction des déchets émanant de ces procédés, grâce à la biodégradabilité et à une moindre consommation d’énergie ;
* étant donné qu’elles ont une action plus spécifique que les produits chimiques de synthèse, les procédés qui les utilisent ont moins de réactions secondaires et de sous-produits résiduaires, et donnent des produits de meilleure qualité tout en diminuant la probabilité de pollution ;
* elles permettent d’exécuter certains procédés qui, sans elles, seraient impossibles. Ainsi, c’est une enzyme, la pectinase, qui permet de fabriquer du concentré de jus de pomme parfaitement limpide.
Lorsque les enzymes sont produites à partir de micro-organismes (les principaux types comprennent les espèces Bacillus Aspergillus, Streptomyces et Kluyveromyces), elles sont cultivées par fermentation dans de grandes cuves d’une capacité pouvant atteindre 150 000 litres, où la température, les apports de nutriments et l’air sont réglés de manière à favoriser un développement optimal des enzymes. Comme en d’autres points de la chaîne alimentaire, des règles d’hygiène très rigoureuses sont observées. Une fois le processus achevé, la cuve de fermentation contient un bouillon avec des enzymes, des nutriments et des microbes que l’on fait ensuite passer par une série de filtres pour enlever les impuretés et extraire l’enzyme.
Fabriquer de meilleurs produits
Depuis le début des années 80, les producteurs d’enzymes ont recours au génie géné-tique pour améliorer le rendement et la qualité de la production et mettre au point de nouveaux produits. Il en découle des avantages évidents pour l’industrie comme pour le consommateur, puisque l’amélioration de la production d’enzymes se traduit par de meilleurs procédés et de meilleurs produits. Toutefois, les progrès sont ralentis par le débat qui se poursuit en Europe sur d’autres aspects plus controversés de la biotechnologie, notamment les manipulations génétiques sur l’animal.
A l’heure actuelle, la biotechnologie moderne permet une série de progrès dans la technique de production des enzymes :
* Accroissement de la productivité et de la rentabilité des procédés actuels. Dès lors que les enzymes sont produites de manière plus efficace, la quantité de matières premières, d’énergie et d’eau nécessaire pour faire un produit peut être réduite de moitié, en passant d’une souche microbienne classique à une souche génétiquement modifiée.
* Les fabricants peuvent mieux adapter leurs enzymes aux demandes des clients désireux d’obtenir des produits présentant certaines propriétés particulières.
* Les fabricants peuvent fournir des enzymes qui, sinon, ne pourraient être produites en quantités suffisantes, donnant ainsi au consommateur l’accès à une plus grande diversité de produits. A titre d’exemple, citons le produit à base d’amylase qui permet au pain de rester frais plus longtemps.
Bref historique des enzymes
2000 av. J.C. Les Egyptiens et les Sumériens mettent au point la fermentation et l’utilisent pour fabriquer la bière, le pain et le fromage.
800 av. J.C. Des panses de veau et une enzyme, la chymosine, servent à la fabrication de fromage.
1878 ap. J.C. Les éléments constitutifs des cellules de levure qui provoquent la fermentation sont identifiés. Le terme "enzyme", du grec en sumê "dans le levain", est employé pour la première fois.
1926 Pour la première fois, il est démontré que les enzymes sont des protéines.
Années 80 Des préparations enzymatiques sont élaborées pour améliorer la digestibilité et la disponibilité des nutriments de certains aliments pour animaux.
1982 Première application d’un produit du génie génétique, l’alpha-amylase.
1988 La chymosine recombinante est homologuée et introduite en Suisse. Il s’agit de l’une des premières homologations d’un produit du génie génétique à usage alimentaire.
1990 Deux auxiliaires de transformation alimentaire obtenus par la génétique sont homologués. Il s’agit d’une enzyme destinée à la fabrication de fromage aux Etats-Unis et d’une levure de boulanger utilisée en Grande-Bretagne
L’éventualité d’allergies
On n’a signalé à ce jour aucune allergie due à la consommation de résidus d’enzymes. En fait, les niveaux d’enzymes résiduels apparaissant dans les aliments sont tellement faibles qu’il est hautement improbable qu’ils provoquent des allergies. Comme toutes les protéines, les enzymes peuvent être à l’origine de réactions allergiques chez des personnes ayant été sensibilisées par l’exposition à de grandes quantités. C’est pour cette raison que les producteurs prennent diverses mesures de protection et que certaines enzymes sont produites sous forme de liquides, granulés, gélules ou préparations immobilisées qui limitent l’exposition du personnel.
Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d’abaisser l’énergie d’activation d’une réaction et d’accélérer jusqu’à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier l’équilibre formé .
Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l’éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d’hydrolyser l’amidon : ils l’ont nommée diastase (ethym : diastasis = séparation) car elle séparait le sucre soluble de l’amidon. On l’appelle aussi α -amylase (alpha-amylase).
La nomenclature des enzymes n’est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus souvent d’un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivit du suffixe « ase ». Exemples :
* Le glucose oxydase est une enzyme qui catalyse l’oxydation du glucose. * L’amidon synthétase catalyse la synthèse de l’amidon.
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l’ADN ou dans l’ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.
Les premières enzymes isolées furent d’abord nommées ferments solubles, diastases ou zymases.
Il existe deux grandes catégories d’enzymes : les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d’acides aminés) : les holoenzymes et les enzymes qui sont en deux « parties » :
* une partie protéique : « l’apoenzyme » ; * une partie non-protéique : « le cofacteur » ;
L’association de la partie protéique (apoenzyme) et de la partie non-protéique (cofacteur) constitue « l’hétéroenzyme ».
Sans la coenzyme, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu.